Valk: struktuur ja funktsioon. omadused valgud

Nagu teada, valgud - alusel päritolu elu meie planeedil. Vastavalt teooria Oparin-Haldane oli Koatservaattilkade langus, mille molekulides peptiidide, see on muutunud alusel päritolu elusolenditele. See on kahtlemata, sest analüüsi sisemise struktuuri mis tahes liige biomassi näitab, et need ained on kõik: taimed, loomad, mikroorganismid, seened, viirused. Ja nad on erinevad oma olemuselt ja makromolekulaarsete.

Nimed neist neljast struktuurid, nad on sünonüümid:

• proteiinid;
• proteiinid;
• polüpeptiidid;
• peptiidid.

valgumolekule

Nende arv on tõeliselt ettearvamatu. Sel juhul on kõik valgumolekule saab jagada kahte suurde rühma:

• Lihtsam - koosnevad ainult aminohapete järjestusi peptiidsidemetega;
• Keerulise - Structure and valkude struktuuri iseloomustab täiendav proteolüütilist (proteesi) rühmad, mida nimetatakse ka kofaktorid.

Sel juhul kompleksmolekulide ka oma klassifikatsiooni.

Gradation kompleksi peptiididest

1. Glükoproteiinid - on tihedalt seotud valke ja süsivesikuid ühendeid. Struktuuri molekuli kootud proteesrühmad mükopolüsahhariide.
2. Lipoproteiinide - kompleksühendi valgu ja lipiidide.
3. Metalloproteiinidele - prosteetilise rühma kuuluvad metalliioonid (raud, mangaan, vask, jt).
4. Nukleoproteiinid - Tagasiside valku ja nukleiinhappeid (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - valgu konformatsiooni ja jäägi fosforhappe.
6. Chromoproteids - väga sarnane metalloproteiinidele, kuid element, mis on osa proteeside grupp on värvilised kompleksi (punane - hemoglobiin, roheline - klorofülli, ja nii edasi).

Iga rühm arutatud struktuuri ja omadusi valgud on erinevad. Ülesanded, et nad täidavad ja varieerub sõltuvalt molekuli.

Keemilist struktuuri valgud

Sellest seisukohast valgud - pikk, massiivne ahela aminohappejääkide omavahel spetsiifiliste väärtpaberid nimetatakse peptiid. Küljelt struktuurid happed kalduda haru - radikaale. See molekuli struktuuri avastas E. Fischer alguses XXI sajandil.

Hiljem valke, struktuuri ja valkude funktsioone on täpsemalt uurida. Selgus, et aminohapped peptiidi moodustavatest struktuuri, kokku 20, kuid need saab seega kombineerida erineval viisil. Seega mitmekesisust polüpeptiidi struktuure. Lisaks protsessis elu ja oma ülesannete täitmiseks valgud on võimelised läbima rea Keemiliste. Selle tulemusena nad muuta struktuuri, ja seal on üsna uut tüüpi ühendus.

Murda peptiidside, st häirida valgu struktuuri ketid tuleb valida väga ranged tingimused (kõrgetel temperatuuridel, puhverdusvõime katalüsaator). See on tingitud tugevast kohta kovalentseid sidemeid molekulis, nimelt on peptiid rühma.

Detection valgu struktuuri laboris viiakse läbi Biuret reaktsiooni - mõju polüpeptiidi värskelt sadestatud hüdroksiidi, vask (II). Kompleks peptiidi rühm ja vaskioonide annab ereda violetset värvust.

On neli peamist organisatsiooni struktuur, millest igaüks on oma omaduste struktuuri valke.

Organisatsiooni tasanditel: esmane struktuur

Nagu eespool mainitud, peptiid - jada aminohappejäägi kandmisel, co-ensüümid, või ilma nendeta. Nii nimetame seda primaarstruktuuri molekuli, mis on loomulik, muidugi, see on tõsi, aminohapete peptiidsidemetega, ja ei midagi muud. See tähendab, et polüpeptiid lineaarne struktuur. Selles konkreetses valkude struktuuri sedalaadi - selles sellele kombinatsioonile happed on ülioluline ülesannete täitmiseks valgumolekuli. Tänu nendele omadustele on võimalik mitte ainult selgitada peptiidi vaid ka ennustada omadused ja roll täiesti uute, veel avastamata. Näiteid peptiide, mille looduslik primaarstruktuuris - insuliin, pepsiin kümotrüpsiin ja teised.

sekundaarse kehaehituse

Struktuur ja omadused valgud selles kategoorias mõnevõrra erineda. Selline struktuur võib moodustuda esialgu milline või kui esmaselt hüdrolüüs jäiga, temperatuur või muudest tingimustest.

See konformatsiooni on kolme sorti:

1. Sile korrapärase Stereoregulaarsetel rullid on valmistatud aminohappejääkidest, mis on keeratud ümber südamiku seoses teljel. Ainult kooshoitavast vesiniksidemetega vahepeal tekkinud hapnik rühma ühte peptiidi ja teine vesinik. Kus konstruktsioon on õige tingitud asjaolust, et pöördeid ühtlaselt korrati iga 4 tase. Selline struktuur võib olla nii vasaku- ja pravozakruchennoy. Aga kõige tuntum valkude pöörlevatele isomeeri sealtki. Sellised konformatsiooni nimetatakse alfa-struktuure.
2. Koostisest ja struktuurist järgmist tüüpi valk erineb eelmisest selle poolest, et vesiniksidemeid ei moodustu vahel seistes kõrvuti ühel küljel ülejäänud molekuliga ja vahel peaaegu täielikult eemaldatud, kusjuures piisavalt suur vahemaa. Sel põhjusel kogu struktuuri muutub lainjas, keerdunud madu polüpeptiidahelast. On üks funktsioon, mis peaks olema valku. Struktuuri aminohapet oksad peaks olema võimalikult lühike, et glütsiini või alaniini, näiteks. Seda tüüpi sekundaarsete kehaehituse nimetatakse beeta-lehed võimet jääda koos kui moodustamise üldine struktuur.
3. Kuuluvate Kolmandat tüüpi valgu struktuuri bioloogiat tähistab kompleksi raznorazbrosannye, ebakorrapärane fragmendid, millel puudub stereoregularity ja võimelised muutma struktuuri mõjul konnatingimusi.

Näiteid valgud, millel sekundaarne struktuur olemuselt ei avaldu.

Kolmanda taseme haridus

See on üsna keeruline kehaehituse, millel on nimi "tilgakese". Mis on valk? Struktuuri see põhineb sekundaarset struktuuri, kuid lisati uut tüüpi vastasmõjusid aatomeid rühmadele ja kogu molekuli voldid jms juhitavat, asjaolu, et hüdrofiilsed rühmad on suunatakse gloobulid ja hüdrofoobse - out.

See selgitab tasu valgumolekuli vees kolloidne lahendusi. Millised on tüüpi koostoimeid seal?

1. Vesiniksidemed - jäävad samaks vahel samade detailide nagu sekundaarne struktuur.
2. Hüdrofoobne (hüdrofiilne) interaktsiooni - tekivad siis, kui vees lahustunud polüpeptiidi.
3. Ionic atraktiivsus - raznozaryazhennymi vahel moodustunud aminohappejääkidest (radikaal) rühmad.
4. Kovalentsed interaktsioonid - võib moodustuda vahel spetsiifilise happeliste saite - tsüsteiini molekulide või pigem nende sabad.

Seega koostise ja struktuuri valkudest, millel on tertsiaarstruktuuri saab kirjeldada kui rullitud gloobulid polüpeptiidahelast, säilitades ja stabiliseerima selle konformatsiooni tõttu erinevat tüüpi keemilised vastasmõjud. Näited selliste peptiidide: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratiin, siidi fibroiin ja teised.

Kvaternaarstruktuur

See on üks kõige raskem gloobulid, mis moodustavad valgud. Struktuuri ja valkude funktsioone sellise kava on väga mitmekülgne ja konkreetne.

Mis see on kehaehituse? On paar (mõnikord kümneid) suurte ja väikeste polüpeptiidahelast, mis moodustuvad üksteisest sõltumatult. Aga siis, tänu sama koostoimeid et oleme kaaluda tertsiaarstruktuurile need peptiidid keerutatud ja läbi põimunud. Nii saadud kompleksi konformatsioonilises gloobulid mis võivad sisaldada metalli aatomid ja lipiidide rühmadele ja süsivesikute. Selliste valkude näited: DNA polümeraasi, tubakas viirusümbriku valgu hemoglobiini ja teised.

Kõik peptiidstruktuurid oleme arutatud on oma kindlakstegemise meetodite laboris, mis põhinevad praegustel võimalusi kromatograafiapaberiga, tsentrifuugimine, elektronide ja optilise mikroskoopia ja kõrge arvutitehnoloogia.

funktsioonid

Struktuuri ja valkude funktsioone on tihedalt seotud üksteisega. See tähendab, et iga peptiidi mängib rolli, mis on unikaalne ja konkreetne. On ka neid, kes on võimelised täitma elusrakus mitmeid olulisi tehinguid. Aga see võib kokku võtta väljendada põhifunktsioone valgumolekulide organite elusolendeid:

1. Hoolitseda liiklus. Tud organismide või organellid, või teatud tüüpi rakke on võimelised liikumine, haavade, liigutused. See valk on varustatud, mis moodustavad osa nende struktuur motor aparaadid: cilia, viburid, tsütoplasmamembraan. Kui räägitakse võimetus nihkumise rakud, valgud võivad kaasa nende vähendamisele (müosiin lihasesse).
2. Toitumisalane või backup funktsiooni. See on kuhjunud valgumolekule munarakud, embrüod ja taimeseemneid edasiseks täidise puudu toitaineid. Lõhustamisel peptiidid toota aminohappeid ja bioloogiliselt aktiivseid aineid, mis on vajalik normaalseks arenguks elusorganismid.
3. Energia funktsioon. Peale süsivesikute sunnib keha toota ja valgud. In lagunemine 1 g peptiidi vabastatakse 17,6 kJ kasulikuks energiaks vormis adenosiintrifosfaat (ATP), mis kulutatakse eluliselt protsesse.
4. Signaali ja reguleeriv funktsioon. Koosneb läbiviimisel hoolikalt jälgida käimasolevaid protsesse ja signaalide edastamine rakust koe, neilt ametiasutustele, alates viimasest süsteemi ja nii edasi. Tüüpiline näide on insuliini, mis on rangelt salvestab mitmeid veresuhkru.
5. Retseptori funktsiooni. See saavutatakse, muutes peptiidi konformatsiooni, mille ühe külje membraani ning haakuda teise otsa ümberkorraldusi. Kui see juhtub ja signaali edastamise ja teabe. Enamus neist valkudest on põimitud tsütoplasmamembraan rakkude ja teostada rangelt kontrollida kogu materjali läbiv. Samuti ärataks keemilised ja füüsikalised muutused keskkonnas.
6. Transport peptiidide funktsioon. See viiakse läbi toidab valkude ja transportija valke. Nende ülesanne on ilmne - transpordivad soovitav molekulide seostumine saite madalas kontsentratsioonis kõrge osast. Tüüpiline näide on hapniku transporti ja süsihappegaasi elundite ja kudede valgu hemoglobiini. Nad on samuti saavutatud ühendite sisestamiseks koos väikese molekulmassiga läbi membraani rakku.
7. Struktuur funktsiooni. Üks tähtsamaid neist, kes täidab valku. Struktuuri rakud ja nende organellid pakutakse peptiide. Nad on sarnased raami määratleda kuju ja struktuuri. Lisaks toetavad nad ka seda, ja muuta vajadusel. Seetõttu kasvu ja arengut kõik elusorganismid oluline valkude toitumine. Selliseid peptiide sisaldavad elastiin tubuliin, kollageen, aktiini ja muude keratiin.
8. Katalüütiline funktsioon. Tema täidab ensüüme. Palju ja erinevaid, nad kiirendada kõikide keemiliste ja biokeemiliste reaktsioonide organismis. Ilma nende osalemist, tavaline õun kõhus oleks suuteline töötama ka ainult kaks päeva, on tõenäoline, et painutada samal ajal. Toimel katalaas, peroksüdaas ja teiste ensüümide see protsess toimub kahe tunni pärast. Üldiselt on tänu sellele rollile, valgu anabolismi ja katabolismi viiakse läbi, see on plastikust ja energia ainevahetust.

Kaitsev roll

On olemas mitut tüüpi ohtude, millest valgud on mõeldud kaitsma keha.

Esiteks keemilisele toimele traumaatilised reaktiive gaase, molekulid, ainete erineva toimespekter. Peptiidid on võimalik kaasata neid keemilise reaktsiooni, konverteerivad kahjutu kujul või lihtsalt neutraliseerivad.

Teiseks füüsilise ohu haavast - kui valk fibrinogeen ajal ei muutnud fibriiniks kohas kahju, veri ei tarretuma ja seega ummistus tekib. Siis, vastupidi, ta vajab Plasmiiniga peptiidi võimeline imeda trombi ja taastada läbitavus laeva.

Kolmandaks, oht immuunsus. Struktuur ja väärtust valgud, mis moodustavad imuunsüsteemi, on väga oluline. Antikehad, immunoglobuliinide interferoonid - on kõik olulised ja olulised elemendid lümfisüsteemi ja immuunsüsteemile. Igasugune võõrosakestele, kuritahtliku molekuli, surnud rakud või osa kogu struktuuri allutatakse kohest uurimist peptiidi ühendit. See on põhjus, miks inimene võib ise abita narkootikumide iga päev, et kaitsta end nakatumise ja lihtne viiruseid.

füüsikalised omadused

Struktuuri valgu rakud on väga spetsiifiline ning sõltub funktsiooni. Aga füüsikalisi omadusi peptiidid on sarnased ja neid saab vähendada järgmiste omadustega.

1. Kaal molekulid - mis 1000000 daltonit.
2. Vesilahusena moodustamiseks kolloidsüsteem. Seal struktuur omandab võta võimeline sõltuvad happelisust.
3. Kui avatud karmides tingimustes (kiirgus, happe või leelise, temperatuur jne) on võimeline liikuma teiste tasandite konformatsioonis, st denaturatsiooni. Protsessi 90% juhtudest pöördumatu. Siiski on vastupidine nihe - Renatureerimise.

See põhiomadused füüsikalistest omadustest peptiide.