Reguleerimine ensüümide aktiivsust ja nende võimalusi

Selle üksuse elusaine, mis toimib komplekt avatud bioloogiliste süsteemide rakkude pidevalt suheldes väliskeskkonna aine ja energia. Et säilitada homeostaasi seal on rühm spetsiaalsete ainete valgu milline - ensüümid. Struktuuri, funktsiooni ja reguleerimise ensüümide aktiivsust uuritud eriosakond biokeemia, ensümoloogiaga nimetatakse. Selle artikli kasutades konkreetseid näiteid, vaatleme erinevaid mehhanisme ja meetodeid, mis reguleerivad ensüümide aktiivsust omane kõrgem imetajad ja inimesed.

Vajalikud tingimused optimaalsed ensüümi aktiivsuse

Bioloogiliselt aktiivsed ained, mis selektiivselt mõjutada nii assimilatsiooni reaktsioon lõhustamine ilmutavad katalüütilised omadused rakkudes teatud tingimustel. Näiteks on oluline välja selgitada, milline osa raku toimub keemiline protsess, mis hõlmab ensüüme. Tänu kambreid (jagamine tsütoplasmast saitidel) antagonistlik reaktsioonid ilmnevad tema erinevate osade ja organellid.

Seega valgusünteesi viiakse läbi ribosoomid ning nende lõhustamise - in hyaloplasm. Rakuaktiivsuse regulatsioon ensüümid, mis katalüüsivad biokeemilisi reaktsioone vastassuunas, ei anna mitte ainult optimaalse voolukiirus metabolismi, aga ka takistab teket energiat kasutud metaboolsete radade.

multiensüümkompleks

Struktuurseid ja funktsionaalseid korralduse ensüümid, ensümaatiliste vormid võreelementidest. Enamik keemilisi reaktsioone, mis toimuvad siis on omavahel seotud. Kui mitmeastmelise keemilise protsessi saadus esimene reaktsioon on reageeriva edasiseks, sel juhul ruumiline paigutus ensüümid rakus ekspresseeritakse eriti tugevalt.

Tuleb meeles pidada, et ensüümid on oma olemuselt lihtne või keeruline valke. Ja nende tundlikkust rakusubstraatide tingitud peamiselt muutust omal ruumilise konfiguratsiooni või neljavalentne peptiidi struktuuri. Ensüümid ja reageerida muutustele mitte ainult rakulise parameetreid nagu keemiline koostis hyaloplasm, kontsentratsioon Reagentide ja reaktsioonisaaduste temperatuuri, vaid ka muutusi naaberrakkudega või rakuvälises vedelikus.

Miks raku jagatud kupeed

Mõistlik ja loogiline eluslooduse seade lihtsalt hämmastav. See täielikult kehtib elu ilmingud iseloomulik rakk. Suhe teadlane keemik üsna selge, et mitmesuunaliste ensümaatilise keemilistes reaktsioonides, näiteks sünteesi glükolüüsil glükoosi, ei saa toimuda ühes ja samas katseklaasis. Kuidas siis vastupidine toimub reaktsioon hyaloplasm ühe raku, mis on substraadiks nende käitumist? Selgub, et raku sisu - tsütosooli, - kusjuures antagonistlik keemilised protsessid läbi ruumiliselt eraldatud ja isoleeritud vormides loci - kambrit. Tänu oma ainevahetusreaktsioonidest kõrgemate imetajate ja inimese reguleeritakse eriti just ja ainevahetusproduktide muundatakse vormis, tungib kergesti läbi seinte rakkude saitidele. Järgmisena nad taastada oma esialgse struktuuri. Lisaks tsütosoolis ensüüme sisalduvate organellid: ribosoomid, mitokondrid, tuumas lüsosoomidesse.

Roll ensüümide energeetilise metabolismi

Vaatleme oksüdatiivne dekarboksüülimine püruvaadi. Määruse katalüütilise ensüümide aktiivsust see on hästi uuritud ensümoloogiaga. See biokeemiliste protsess toimub mitokondrid - dvumembrannyh organellid eukarüootsete rakkude - ja vahepealsel töötlemisel vahel anoxic lõikamise glükoosi ja Krebsi tsüklis. Püruvaatdehüdrogenaasi kompleksi - PDH - sisaldab kolme ensüümi. Kõrgemates imetajad ja inimesed vähendada toimub kontsentratsiooni suurenemisega atsetüül-CoA ja NATH, st juhul alternatiivsete õppimisvõimaluste molekulid atsetüül-CoA. Akupurgi vajab enamat osa energiat ja nõuab uusi aktseptor molekulide amplifitseerimisreaktsioonideks trikarboksüülhappetsükli, ensüümide aktiveeruvad.

Mis on allosteerilised pärssimise

Määrusele ensüümide aktiivsust võib läbi viia spetsiaalsete ainetega - katalüütilise inhibiitorid. Nad võivad olla kovalentselt seotud konkreetsete loci ensüüm, mööda selle aktiivse leheküljel. See toob kaasa ruumilise deformatsiooni katalüsaatori struktuuri ja automaatselt tagajärjel väheneb selle ensümaatilised omadused. Teisisõnu on allosteerilised määrus ensüümi aktiivsus. Me veel lisama, et see vorm Katalüüsreaktsiooni omane oligomeersed ensüümid, st neid, mille molekulid koosnevad kahest või enamast polümeerse valgu subühikut. PDH-kompleksi selgitatud eelmises pealkirjas on lihtsalt sisaldab kolme oligomeersed ensüümi: püruvaatdehüdrogenaasi dehüdrogenaasi ja degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

reguleeriva ensüümid

Research in Enzymology tõestatud, et kiirus keemilistes reaktsioonides sõltub nii kontsentratsioonist ja katalüsaatori aktiivsust. Enamasti suuremate ainevahetusteede sisaldada ensüüme, mis reguleerivad reaktsiooni kiirust üldse selle saite.

Neid nimetatakse reguleeriva ja mõjuta tavaliselt esimene reaktsioon kompleks, ja nad saavad osaleda enamik aeglase keemilised protsessid pöördumatu reaktsiooni või liituda reaktiive haru punkte ühes metaboliseerimisteeks.

Kuidas on peptiid suhtlemist

Üks meetod, mille abil regulatsioon ensüümi aktiivsuse esineb rakus on valk-valk interaktsiooni. Mis see on? Regulaatorvalke on ühinenud ensüümimolekuli, kusjuures nende aktiveerimist. Näiteks adenülaattsüklaas ensüümi paiknev sisepinnal rakumembraani ning võib suhelda sellised struktuurid nagu hormooni retseptori ja peptiid vahele paigutatud seda ja ensüümi. Kuna saadud ühendit hormoonretseptor- muudab oma valkude vaheühendi ruumilise kinnitust see täiustamise meetodi katalüütilisi omadusi adenülaattsüklaasi biokeemias nimetatakse "aktiveerimise tõttu ühinemist regulaatorvalke."

Protomeerid ja nende rolli biokeemia

See ainete rühm, muidu nimetatakse proteiinkinaaside, kiirenda üleandmise aniooni PO ₄ ^3- gidroksogrupp aminohappe kuuluvate peptiidi makromolekul. Määrusele ensüümide aktiivsust protomeerid vaatab meile näitena proteiinkinaasi A. See molekul - tetrameer koosneb kahest katalüütilise ja kaks reguleerivat subühikute ja peptiidi ei funktsioneeri katalüsaator niikaua reguleeriva piirkonnas protomeeris kinnitunud nelja cAMP molekuli. See põhjustab transformatsiooni ruumiline struktuur regulaatorvalke, mis viib vabanemist kahe katalüütilise aktiveeritud valguosakeste, st dissotsiatsioon protomeerid. Kui eraldi regulatoorsete alamühikutega cAMP molekuli, proteiinkinaasi mitteaktiivsete kompleksi jälle taastatud tetrameer, nagu seda esineb Association katalüütilise ja reguleeriva peptiidi osakesi. Seega on tee regulatsioonis ensüümi aktiivsuse ülalpool annavad oma pöörduva iseloomuga.

Keemiline regulatsioon ensüümi aktiivsuse

Biokeemia ja uuritud nende mehhanismide reguleerimise ensüümi aktiivsuse fosforüülimise, defosforülatsioon. Mehhanism regulatsioon ensüümi aktiivsuse antud juhul on järgmine kuju: aminohappejääke ensüümi sisaldavate OH ^{- muudavad} oma keemilise modifitseerimise kokkupuute tagajärjel fosfoproteinfosfataz. Sel juhul parandus alluvad aktiivse saidiga ensüümi, milles ensüüme mingil põhjusel see aktiveerib neid ja teised - pärssiv. fosfoproteinfosfataz katalüütilised omadused ise on reguleeritud hormoonid omakorda. Näiteks loomade tärklis - glükogeeni - ja rasvkude söögikordade vahel lõhutakse seedetraktis, või täpsemalt öeldes, kaksteistsõrmiksooles mõjul glükagooni - pankrease ensüüm.

See protsess suurendab fosforüülimise troofilise seedetrakti ensüümidega. Aktiivsete seedeaeg kui toit siseneb maost kaksteistsõrmiksoolde, glükagooni sünteesi suurenemise. Insuliin - ühe pankrease ensüüm, mida toodetakse alfarakkudes Langerhansi saarekesed, - suhtleb retseptor, sealhulgas fosforüülimise sama mehhanismiga seedeensüümide.

osalise proteolüüsi

Nagu näete, reguleerituse tase ensüümi aktiivsuse rakus varieerida. Suhe ensüüme, mis jäävad väljapoole või tsütoplasmasse organellid (vereplasmas või seedetraktis), käivitamise meetod on protsess peptiidsidemete hüdrolüüsi CO-NH. See on vajalik, sest sellised ensüümid sünteesitakse inaktiivses vormis. Molekul lõhustatakse ensüümi peptiidosad ja ülejäänu suhtes struktuuri modifikatsiooni aktiivtsentri. See toob kaasa asjaolu, et ensüüm "hõlmab töökorras", see tähendab, on võimalik mõjutada käigus keemilise protsessi. Näiteks mitteaktiivsetest ensüümi pankrease trüpsinogeeni ole lõhustab valke toidu sisenevad kaksteistsõrmiksool. See toimub toimel enteropeptidase proteolüüsi. Pärast ensüüm on aktiveeritud ja on nüüdsest trüpsiini. Osaline proteolüüsi - protsess on pöörduv. Seda esineb sellistel juhtudel nagu aktiveerimist lagundavate ensüümide polüpeptiidide vere hüübimist.

Rolli kontsentratsioon lähteainetena rakuainevahetussc

Määrus ensüümi substraat kättesaadavuse vaadatud osaliselt kontaktis alapealkirja "multiensüümkompleks." Määra katalüüs toimub mitmes järgus, sõltub suurel määral molekulide arvu lähteaine on hyaloplasm rakke või organellid. See on tingitud asjaolust, et kiirus ainevahetusradade on võrdeline kontsentratsiooni lähtematerjali. Mida suurem reageeriva molekulide mugavalt tsütosoolis suurem kiirus kõigi järgnevate keemilisi reaktsioone.

allosteerilised määrus

Ensüümid, mille tegevus kontrollitud mitte ainult kontsentreerimise teel lähteained, reagendid, aga ka efektoraine aineid, mida iseloomustab nn allosteerilised reguleerimist. Enamus neist ensüümid esitatakse koos vaheproduktid metabolismi rakus. Tänu Efektorite ja rakendatakse määruse ensüümi aktiivsus. Biokeemia näidanud, et need ühendid, mida nimetatakse allosteerilised ensüümid on väga tähtsad ainevahetuses rakud, kuna neil on äärmiselt kõrge tundlikkuse muutused selle homeostaasi. Kui ensüüm pärsib keemilise reaktsiooni, st ta vähendab selle kiirus - seda nimetatakse negatiivse tööorgani (inhibiitor). Vastupidisel juhul, kui on olemas suurenenud reaktsiooni kiirust, tegemist on aktivaatoriks - positiivne efektori. Enamasti lähteained, st reaktantidega sisenemist keemilised vastasmõjud roll aktivaatorid. Muidugi, moodustunud mitmeastmelise reaktsioonid käituvad nagu inhibiitorid. Seda reguleerimist ehitatud kontsentratsiooni suhete reaktiivikoguste ja tooted, mida nimetatakse heterotroofsed.