Aktiivse saidiga ensüümi: struktuur, omadused. Kes avastas aktiivse saidiga ensüümi? Mida nimetatakse aktiivse saidiga ensüümi?

Me kõik oleme kuulnud ensüüme, kuid see ei ole tõenäoline, et igaüks meist põhjalikult teab täpselt, kuidas need ained on paigutatud, ja miks nad on vajalikud. See artikkel aitab mõista struktuuri ja funktsioone ensüüme (ensüümide) üldiselt ja nende aktiivse keskused eriti.

Ajalugu teadus

1833. Prantsuse keemik Anselme Payen selgitada ja kirjeldada omadused amülaasensüümi.

Paar aastat hiljem, Louis Pasteur, uurides konverteerimise suhkrute alkoholiks hõlmab pärmi, soovitas, et see protsess on tingitud kemikaalid, mis moodustavad pärmi.

Lõpus XIX sajandil füsioloogi Villi Kyune esimese vermis termini "ensüüm".

Saksa Eduard Buchner 1897 tuvastatud ja kirjeldatud zymase - ensüümi kompleksi, mis katalüüsib sahharoosi etanooliks reaktsioonis. Looduses zymase suures koguses pärmi.

Ei ole teada, millal ja kes avas aktiivse saidiga ensüüm. See avastus on krediteeritud Nobeli laureaat keemik Edaurdu Buchner, Ameerika bioloog James Sumner ja teiste tuntud teadlased, kes töötas uuring ensüümkatalüüsil.

Üldine informatsioon ensüümide

Tuletame meelde, et ensüümid - ainete valgu milline, mis sooritavad funktsioonid elusorganismides katalüsaatorid keemilistes reaktsioonides. Ensüüm on portsjonid mis ei ole otseselt osaleda see, voolu reaktsioon annab aktiivse tsentri ensüümi.

Siin on mõned omadused ensüümide:

1) efektiivsus. Väike kogus katalüsaatorit piisav reaktsiooni kiirendamiseks keemilise 10 ⁶ korda.

2) eripära. Üks ensüümi ei ole universaalne katalüsaator plejad rakus. Suhe ensüümi väljendatud spetsiifilise toimega: Iga ensüüm katalüüsib vaid üks või mitu sarnast reaktsioonides substraatide (reaktandilt sööt), kuid teised keemilised reaktiivid sama olemusega, ensüüm võib olla kasutud. Interaktsiooni sobiva substraatide ja veelgi suurendada reaktsioonikiirust annab aktiivse tsentri ensüümi.

3) Selge Aktiivsus. Ensüümi aktiivsus rakkude muutub pidevalt madala kuni kõrge.

4) Kontsentratsioon teatud ensüümide rakus ei ole konstantne ja võivad muutuda sõltuvalt konnatingimusi. Sellised ensüümid bioloogias nimetatakse indutseeritav.

klassifitseerimise ensüümid

Oma struktuuris, ensüüme saab jagada lihtne ja keeruline. Lihtsam koosneb eranditult aminohappejääki, on keerulised mittevalgupõhine ainerühmas. Complex nimetatakse koensüümid.

Tüübi ensüümi katalüüsitud reaktsioonid jagunevad:

1) oksidoreduktaasid (katalüüsivad redoksreaktsioone).

2) transferaasid (üle eraldi aatomirühmade).

3) Lyases (lõhustavad keemiliste sidemetega).

4) lipaas (ühendus vormi tekkeks energia ATP).

5) isomeraasidega (uchuvstvuyut reaktsioonid muundamisreaktsioonist isomeerid).

6) hüdrolaaside (katalüüsivad keemiliste reaktsioonide lõhustamisel sidet).

struktuur ensüümi

Ensüüm - kompleksi kolmemõõtmeline struktuur, mis koosneb peamiselt aminohappejääke. Samuti on prosteetilise rühma - komponendina mittevalgupõhine milline, mis on seotud aminohappejäägist.

Ensüümid - peamiselt globulaarvalkude mida võib kombineerida komplekssüsteemides. Sarnaselt teiste valkained, ensüümid denatureeruvad temperatuuri tõstmisega või kokkupuutest teatud kemikaalidega. Ajal denaturatsioon suur tertsiaarne ensüümi struktuuri ja seega omaduste aktiivse tsentri ensüümide. Selle tulemusena ensüümi aktiivsus väheneb dramaatiliselt.

Katalüüsitud substraat on tavaliselt palju väiksem kui ise ensüüm. Lihtsaim ensüümi koosneb kuuekümne aminohappejääki, ja selle aktiivse tsentri - ainult kaks.

On ensüümide katalüütilise saidi aminohappeid, mis ei ole esindatud, ja orgaanilise prosteetilise rühma või (sagedamini) anorgaanilise päritoluga - kofaktor.

Mõiste aktiivse saidi

Ainult väike osa ensüümi otseselt seotud keemilisi reaktsioone. See osa ensüümi aktiivse kohas. Aktiivse saidiga ensüümi - lipiid, paar aminohappejääke või prosteetilise rühma, mis seondub substraat ja katalüüsib reaktsiooni. Aminohappejäägid aktiivtsentri võivad kuuluda ükskõik millisesse aminohapped - polaarsed, mittepolaarsetes laetud, aromaatsed laenguta.

Aktiivseid ensüümi keskus (seda lipiidide, aminohapete ja muude ainete võimeline reageerima reagentide) - kõige olulisem osa ensüümi ilma nende ainete oleks kasutu.

Tüüpiliselt ensüümimolekuli on vaid üks aktiivne sait, siduvad ühe või enama sarnase reaktiive. Aminohappejäägid aktiivse tsentri moodustatud vesinik, hüdrofoobse või kovalentsete sidemete, moodustades ensüüm-substraat kompleksi.

Struktuuri aktiivse tsentri

Aktiivse saidiga ensüümid, lihtne ja keeruline on taskus või pesa. See struktuur aktiivse tsentri ensüümi peab vastama geomeetriliselt ja elektrostaatiliselt substraat, kuna muutus tertsiaarstruktuuri ensüümi võib muuta aktiivse kohas.

Siduvaid ja katalüütiline center - alad aktiivse tsentri ensüümi. Ilmselt seostumissaidist "kontrolli" pinna sobivust ja on sellega seotud, ja katalüütilise keskus on otseselt seotud reaktsiooni.

Binding aktiivse tsentri substraadi

Selleks, et selgitada, kuidas aktiivse saidiga ensüümi seotud konkreetse reaktiiviga mitmeid teooriaid on pakutud. Kõige populaarsem neist - Fisheri teooria, see on teooria "luku ja võtme". Fisher on väidetud, et on ensüüm ideaalselt sobiv igale substraati selle füüsikaliste ja keemiliste omaduste. Pärast moodustumist mingeid muudatusi ei toimu ensüüm-substraat kompleksi.

Teine Ameerika teadlane - Daniel Koshland - lisatakse Fisher eeldusel teooria, et aktiivse saidiga ensüümi saab muuta oma konformatsiooni nii kaua kui ei sobi konkreetse substraadiga.

Kineetika ensüümreaktsioonide

Omadused ensümaatilise reaktsiooni õpib biokeemia erasektori - ensüümi kineetika. See konkreetne teadusõpingute reaktsioonides erinevates kontsentratsioonides ensüümide ja substraadid, sõltuvus reaktsiooni kiirust temperatuurist raku sees ja omaduste toimekoha ensüümid sõltuvalt füüsikaliste ja keemiliste omaduste keskmise.

Ensüümkineetikat tegutseb mõisted nagu reaktsiooni kiirusele aktivatsioonienergia aktiveerimine barjääri molekulaarse aktiivsuse, eriaktiivsus ja teised. Võtame näiteks mõned need mõisted.

See oli bioloogilise reaktsiooni, vajalikud reaktiivid kanda mõned energiat. See energia nimetatakse aktivatsiooni energiat.

Toidule ensüümi reagentidele vähendada aktivatsiooni energiat. Mõned ained reageerivad osaluseta ensüümid, kuna aktivatsioonienergia on liiga kõrge. Reaktsiooni tasakaalu ei nihku lisandiga ensüüm.

Reaktsiooni kiirust - summa reaktsiooni produkti ilmus või kadunud ajaühiku.

Sõltuvus reaktsiooni kiiruse kohta substraadi kontsentratsioon dimensioonita füüsikaline suurus iseloomustab - Michaelis konstantne.

Molekulaarse Activity - mitmeid substraati molekulid, mis muunduvad ühe molekuli ensüümi ajaühikus.