Taset struktuurne korrastatus valgumolekule või valgu struktuuri

Struktuuri valgumolekuli uuritakse üle 200 aasta. Ta on tuntud paljude valkude. Mõned neist on sünteesitud (näiteks insuliin, RNaas). Aluselised struktuuriliste ja funktsionaalsete ühik valgumolekule aminohapetest. Lisaks karboksüül- ja aminorühmade ja valkude sisaldada teisi funktsionaalseid rühmi, mis määravad nende omadused. Sellisteks rühmadeks paigutati külgmise branchings valgumolekuli: karboksüülrühmast asparagiinhape või glutamiinhape, aminorühm lüsiini või hüdroksülüsiin, guanidiinrühmaks arginiini, imidasoolirühma histidiini, hüdroksüülrühm seriin ja treoniin, fenooli rühm türosiini, sulfhüdrüülrühma tsüsteiini, disulfiidiga rühm tsüstiin tioeeterrühma metioniini, fenüülalaniini benzelnoe tuum, alifaatsete sidemetega muud aminohapet.

Seal on neli taset organisatsiooniline struktuur valgumolekule.

Primaarstruktuur valgu. Aminohapet valgumolekuli on omavahel ühendatud peptiidsidemetega, nii et moodustub primaarstruktuuris. See sõltub kvalitatiivne koostis aminohapped, nende arv ja järjestus vahel ühendeid. Primaarstruktuur valgu kõige sagedamini määrati Sanger. Katse valku töödeldi ditroftorbenzola (DNP), moodustades seeläbi dinitrofenüül-valkude (valgu-DNP). Seejärel DNP-hüdrolüüsitakse valgu moodustunud jääk valgumolekuli ja DNP-aminohappe. DNP-aminohape toibunud Sellele segule ja mõõdetav hüdrolüüs. Tooted hüdrolüüs aminohape ja dinitrobenseenis. Ülejäänud valgumolekuli reageeri uute portsjoni DNP niikaua kogu molekuli ei lagune aminohapeteks. Tuginedes kvantitatiivuuringut aminohapete moodustavad primaarstruktuuris üksikute circuit valku. Tuntud primaarstruktuur Valkude insuliin, müoglobiini, hemoglobiin, glükagooni ja paljud teised).

Meetodil, mida Edman valgu töödeldakse fenüülisotiotsüanaadist. Mõnikord lehe proteolüütiliste ensüümide - trüpsiin, pepsiin kümotrüpsiin peptidaas jne

Sekundaarset struktuuri valgu. Ameerika teadlased, kasutades röntgenanalüüs, leitud, et valk polüpeptiidahelast sageli esineda alfa-heeliksid ja mõnikord beta struktuure.

Alfaheeliks võrreldakse keerdtrepp, mis täidavad funktsiooni kraadi aminohappejääkidest. Molekulides fibrillaarsed valgud (siid fibroiin) polüpeptiidahel on peaaegu täielikult venitatud (beeta-struktuur) ja paigaldatud keradena, stabiliseeritud vesiniksidemetega.

Alfaheeliks võib moodustuda spontaanselt sünteetilisi polüpeptiide (dederon, nailon), millel on molekulmassiga 10-20 tuhande võrra. Jah. Teatud molekuli osadest valgud (insuliin, hemoglobiin, RNAas) lõhub alfaheeliksite konfiguratsiooni peptiidahela ja moodustuvad heeliksstruktuuri teist tüüpi.

Tertsiaarstruktuur valgu. Spiraalne osasid polüpeptiidahelas valgumolekuli on erinevad suhted, mis määravad tertsiaarne (kolmemõõtmelise) struktuuri, kuju ja iseloomustus mahu valgumolekuli. Usutakse, et tertsiaarstruktuurile automaatset ja põhjustatud interaktsioonist aminohappejääki lahusti molekulidega. Seega hüdrofoobse radikaalid "tõmmatud" ümber valgumolekuli, moodustades nende keemiline tsoonis ja hüdrofiilsed rühmad on suunatud lahusti, mis tingib teket energeetiliselt soodus kinnitused molekul. See protsess on lisatud teket molekulisisese sidemetega. Tertsiaarstruktuur valgumolekuli transkribeeritud RNaas, hemoglobiin, lüsosüüm of kanamunad.

Kvaternaarstruktuur valgu. Seda tüüpi struktuuri valgumolekuli tekib tänu põhikirjade mitut subühikute ühendatud ühtsesse molekul. Iga subühik on primaarne, sekundaarne ja tertsiaarne struktuur.